Aminoacids

Els aminoàcids són els monòmers que componen les proteïnes.

Introducció

Els aminoàcids són els components moleculars més petits que donen forma a les proteïnes, i estan formats per àtoms de carboni, nitrogen, hidrogen i oxigen.

Així mateix, alguns, com la metionina i cisteïna, contenen sofre.

Els aminoàcids comparteixen una estructura bàsica que consisteix en un àtom central de carboni, també anomenat carboni alfa (α), unit a un grup amino (NH<sub>2</sub>), un grup carboxil (COOH) i un àtom d’hidrogen.

Encara que aquest dibuix els grups amino i carboxil es presenten com a neutrals per simplificar, en realitat no és l’estat en què es troben normalment els aminoàcids.

En l’ambient aquós de la cèl·lula, a pH fisiològic (7.2-7.4), tant el grup amino com el grup carboxil s’ionitzen sota condicions fisiològiques.

• El seu grup amino recull un altre hidrogen i una càrrega positiva (-NH3+)

• L’hidroxil en el seu grup carboxil perdria un hidrogen i guanyaria una càrrega negativa (-COO—).

Aminoàcids proteics

Existeixen 20 aminoàcids que es troben en les proteïnes, 9 dels quals són essencials, la qual cosa es refereix al al seu cos no pot produir-los per si mateix i, per tant, han de ser obtinguts a través de la dieta.

Els 20 aminoàcids comuns (amb les seves propietats) es mostren a la taula següent.

Les propietats de la cadena lateral determinen el comportament químic d’un aminoàcid (és a dir, si es considera àcid, bàsic, polar o no polar).

Per exemple, els aminoàcids com la Valina (V) i la Leucina(L) són no polars i hidrofòbics, mentre que els aminoàcids com la Serina (S) i la Glutamina tenen cadenes laterals hidrofíliques i són polars.

Alguns aminoàcids, com ara la Lisina (K) i l’Arginina (R), tenen cadenes laterals que estan carregades positivament a pH fisiològic i es consideren aminoàcids bàsics. (la Histidina (H) de vegades es considera dins aquest grup també, encara que està majoritàriament desprotonada a pH fisiològic).

L’Aspartat (D) i el Glutamat (E), per contra, estan carregats negativament a pH fisiològic i es consideren àcids.

Alguns altres aminoàcids tenen grups R amb propietats especials, que demostraran la seva importància quan vegem l’estructura de les proteïnes:

La prolina té un grup R que està unit al propi grup amino, formant una estructura anular. Així, la prolina és una excepció a l’estructura típica d’un aminoàcid, ja que no té el grup amino habitual NH3+.

Si creus que aquesta estructura anul·lar es veu una mica rara, tens raó: la prolina sovint provoca que les cadenes d’aminoàcids es dobleguin o torcin.

TODO imatge

La cisteïna conté un grup tiol (-SH) i pot formar enllaços covalents amb altres cisteïnes.

Aminoàcids no canònics

A més dels 20 aminoàcids comuns, en certes condicions podem trobar aminoàcids “no canònics” en les proteïnes.

1. La N-formilmetionina (abreujada fMet) sol ser el primer aminoàcid de les cadenes de proteïnes produïdes per bacteris. És semblant en estructura a la metionina, però amb un grup que conté oxigen afegit al grup amino.

2. La pirrolisina s’assembla a la lisina, però té un grup addicional que conté un anell unit a l’extrem del grup R. La pirrolisina es troba principalment en les proteïnes de microorganismes anomenats arqueobacteris metanògens (productor de metà).

3. La selenocisteïna es troba en molts tipus diferents d’organismes, entre ells els éssers humans, i s’utilitza per formar les proteïnes que contenen seleni.

El seleni és altament reactiu, així que aquest aminoàcid s’ha de tractar amb cura: s’especifica al codi genètic i s’afegeix a les cadenes de proteïnes d’una manera diferent d’un aminoàcid normal.

En l’àmbit estructural, la selenocisteïna es veu igual a una cisteïna, però amb un grup –SeH en lloc del grup –SH.

Enllaç peptídic

Els aminoàcids d’un polipèptid s’uneixen als veïns mitjançant un enllaç covalent conegut com a enllaç peptídic, que es forma en una reacció de síntesi per deshidratació (condensació).

Tal com pots veure en el dibuix, durant la síntesi de proteïnes, el grup carboxil de l’aminoàcid al final de la cadena polipeptídica creixent reacciona amb el grup amino d’un aminoàcid entrant, alliberant una molècula d’aigua, i es crea un enllaç C-N:

Els aminoàcids s’uneixen entre si per formar una cadena – el grup carboxil d’un aminoàcid s’uneix al grup amino d’un altre, formant un enllaç peptídic (també anomenat enllaç amina). Aquests són exemples d’enllaços químics covalents, i són estables. Quan dos aminoàcids s’uneixen, la reacció allibera una molècula d’aigua. Aquest tipus de reacció s’anomena reacció de condensació. La hidròlisi és la inversa de la reacció de condensació, i implica trencar l’enllaç peptídic utilitzant una molècula d’aigua.

Direccionalitat

Com pots veure, la unió entre dos aminoàcids només es pot fer entre el grup amino d’un aminoàcid i el grup carboni de l’altre.

Per tant, una cadena polipeptídica té direccionalitat: té dos extrems diferents entre ells en l’àmbit químic:

1. En un extrem, el polipèptid té un grup amino lliure, anomenat amino terminal (o extrem N-terminal).

2. L’altre extrem, que té un grup carboxil lliure, es coneix com a carboxil terminal (o extrem C-terminal).